突触前神经毒素的分子量较大，而且相差很大，对它们结构的了解很少。在结构上它 们与PLA2同源，所以有关它们一级结构和二硫键的特点可参考PLA2的有关内容，这里 对它们的化学修饰作些介绍。
有许多突触前神经毒素的氨基酸顺序被测定出来，其中包括NotexiruNotechis I- 5、Taipoxin中的a、p和7亚基Notechis 1-1，它们的氨基酸顺序十分相似。Moon等 1982对从伊澳蛇扣蛇毒中分离出来的2种突触前神经毒素(pseudex- in)的一级结构进行了测定，这2种异构体毒素N-端15个氨基酸排列十分相似。Viljoen 等（1982)对从沙咝蝰(5/汾蛇毒中分离的突触前神经毒素Caudoxin的顺序进 行了分析。
用对-溴苯甲酰甲基溴处理虎蛇毒素(Notexin)后，其致死活性、酶活性和肌溶毒性几 乎全部消失，只剩活性0. 2%。被修饰后的Notexin可以用Bio-Rex-70离子交换分离出 来，实验证明残存的毒性和酶活性都不是因为污染有未修饰毒素引起。修饰发生在His48 位。在中性pH下被修饰毒素和未被修饰的毒素都能够与Ca2+以1 : 1的比例结合，被修 饰毒素与Ca2+结合形成复合物的解离常数为2. 5 X l(T2mol/L，未被修饰的为1. 4X 10_4 mol/L。
Notechis n -1也能结合Ca2+，也能被对-溴苯甲酰甲基溴修饰失去部分活性，看来只 是数量上的差别，本质上与Notexin相似。Natechis I-5的毒性较小，但PLA2活性比 Notexin 大。
Notechis I -1有119个氨基酸，7对二硫键，与Notexin同源性极强，但它既无毒性， 也无PLA2活性。Notechis n -1也能与Ca2+结合，His48&能与对-溴苯甲酰甲基溴作 用。
泰攀毒素(Taipoxin)有a、B和Y亚基，a亚基有弱的PLA2活性，但是Taipoxin即使 在脱氧胆酸存在下也没有这种活性。用对-溴苯甲酰甲基溴处理Taipoxin，可以修饰2个 组氨酸，一个组氨酸在《亚基上，另一个在卩亚基上。7亚基在相应的位置也有一个组氨 酸,但不能与修饰剂作用，即使7亚基被分离出来单独与修饰剂作用也无反应。如果a亚 基的组氨酸被修饰，Taipoxin的活性彻底消失，如果p亚基的组氨酸被修饰，则致死活性 降至lOpg/kg鼠，残存的毒性为20%。
响尾蛇毒素(Crotoxin)的卩亚基含有一个组氨酸，这个组氨酸可以用对-溴苯甲酰甲 基溴修饰。卩亚基有PLA2酶活性和毒性，被修饰后该酶的毒性与酶活性全部消失，但它仍 然能与a亚基结合，结合的毒素也没有活性。完整的Crotoxin不能被上述试剂修饰，《亚 基也不能被修饰。
Chang 等（1982)用对-漠苯甲酰甲基溴修饰(3-Bungarotoxin、Crotoxin 和 Notexin 中 的组氨酸，结果发现它们的PLA2活性大大减弱，只有原来活性的1. 7%〜5. 2%，而且活 性能被Sr2+抑制，未被修饰的毒素PLA2活性也能被Sr2+抑制。修饰后神经毒素的毒性降 低了 a0倍〜60倍。从微终板电位(m、e、p、p、s)值没有变化来看，残剩的毒性仍然是阻滞神经-肌肉传导的结果。与未被修饰的毒素相比，修饰后的神经毒素.(3-Bungarotoxin和 Notexin的作用既不能被Sr2+抑制，增加对神经刺激也不能使其作用加强，说明修饰后的 毒素其作用与自身残存的PLA2活性无关。
Kini等(1986)对24种PLA2的毒性与分子中离子的分布关系进行了研究。没有肌溶 毒性的突触前神经毒素与非神经毒素没有多少区别，但同时具有肌溶活性的神经毒素的 分子中电荷的分布有些特别，在79〜87这一段有正电荷，这一区段固定在疏水的N-端。 这一正电荷区在分子的外部，正好在疏水螺旋E的前面，可能与膜进行作用。没有神经毒 性和PLA2活性的肌溶毒素也有这一区域，看来这一区域与肌溶活性相关。Kini等 (1986)还对24种PLA2的亲水参数进行了计算，发现有神经毒素的PLA2在80〜110区 域有一个疏水区域，这一区域可能是与突触前膜结合的部位。其他非神经毒PLA2没有这 一区域。
我国科学家张景康等（1981)已经把浙江产蝮蛇毒中的突触前神经毒素Agk- istrodotoxin制成晶体，可望不久会得出一些晶体衍射数据。
